Localization of the elongation factor g onescherichia coliribosome
نویسندگان
چکیده
منابع مشابه
factor influencing the adoption of internet banking
دوره مشترک کارشناسی ارشد بازاریابی و تجارت الکترونیک دانشگاه تربیت مدرس_ دانشگاه تکنولوژی lule? چکیده پایان نامه عوامل موثر بر پذیرش اینترنت بانک توسط مشتریان پیشرفت فناوری اطلاعات و ارتباطات و به طور خاص رشد اینترنت جهت تراکنش های معاملات بازرگانی، تاثیر بسیار عمیقی در صنعت بانکداری داشته است.این در حالی ست که نفوذ بانکداری اینترنتی در کشورهای در حال توسعه بسیار کندتر از نفوذ آن ...
15 صفحه اولthe norms of localization in translating persian multimodal texts: the case of videogame demos
abstract هنجارهای بومی سازی در ترجمه متون چندوجهی فارسی:مورد دموهای بازیهای کامپیوتری چکیده اهداف عمده مطالعه حاضر به سه دسته تقسیم میشوند: 1) بررسی مشکلات احتمالی ترجمه دموهای (فیلمهای) بازیهای کامپیوتری،2) تعیین هنجارهای بومی سازی در ترجمه دموهای (فیلمهای) بازیهای کامپیوتری و 3) تعیین ایدئولوژیهایی که این هنجارها در جامعه نشان میدهند. به این منظور، ابتدا، مجموعه ای ازدموهای (فیلمهای) ب...
15 صفحه اولElongation factor G initiates translocation through a power stroke.
During the translocation step of prokaryotic protein synthesis, elongation factor G (EF-G), a guanosine triphosphatase (GTPase), binds to the ribosomal PRE-translocation (PRE) complex and facilitates movement of transfer RNAs (tRNAs) and messenger RNA (mRNA) by one codon. Energy liberated by EF-G's GTPase activity is necessary for EF-G to catalyze rapid and precise translocation. Whether this e...
متن کاملThiostrepton inhibits stable 70S ribosome binding and ribosome-dependent GTPase activation of elongation factor G and elongation factor 4
Thiostrepton, a macrocyclic thiopeptide antibiotic, inhibits prokaryotic translation by interfering with the function of elongation factor G (EF-G). Here, we have used 70S ribosome binding and GTP hydrolysis assays to study the effects of thiostrepton on EF-G and a newly described translation factor, elongation factor 4 (EF4). In the presence of thiostrepton, ribosome-dependent GTP hydrolysis i...
متن کاملThiostrepton inhibits the turnover but not the GTPase of elongation factor G on the ribosome.
The region around position 1067 in domain II of 23S rRNA frequently is referred to as the GTPase center of the ribosome. The notion is based on the observation that the binding of the antibiotic thiostrepton to this region inhibited GTP hydrolysis by elongation factor G (EF-G) on the ribosome at the conditions of multiple turnover. In the present work, we have reanalyzed the mechanism of action...
متن کاملذخیره در منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ژورنال
عنوان ژورنال: FEBS Letters
سال: 1981
ISSN: 0014-5793
DOI: 10.1016/0014-5793(81)80664-3